BP08: La structure quaternaire de l’hémoglobine

L’hème prosthétique est lié de manière non covalente dans un creux hydrophobe de la myoglobine. L’atome de Fe²⁺ (coloré en vert dans la figure) est entouré par six ligands formant un octaèdre: quatre atomes d’azote de l’hème, un atome d’azote du résidu histidine 93 dans l’hélice F et, dans la désoxymyoglobine, une molécule d’eau. Dans le cas d’une liaison avec l’oxygène (oxymyoglobine), l’oxygène occupe la sixième place. De l’autre côté de l’oxygène, vient se lier un résidu d’histidine supplémentaire (résidu 64 dans l’hélice E).

L’hémoglobine est constituée par quatre chaînes qui possèdent chacune une structure analogue à celle de la myoglobine et qui comprennent un hème. L’hémoglobine comporte deux chaînes a identiques et deux chaînes b identiques. Les chaînes a et b manifestent une forte analogie mais diffèrent néanmoins légèrement en ce qui concerne, entre autres, la structure primaire.

L’hémoglobine présente ce que l’on appelle une interaction coopérative: lorsqu’une quantité supplémentaire d’oxygène se lie, l’affinité vis-à-vis de l’oxygène va encore augmenter ou inversément; une fois qu’une molécule d’oxygène se perd, la possibilité d’en perdre encore augmente. Ce comportement coopératif laisse supposer une communication entre les divers endroits de liaisons pour l’oxygène. Une communication de ce type n’est pas possible pour la myoglobine, mais bien pour l’hémoglobine tétramère. En l’occurrence, on représente brièvement ce mécanisme de communication au niveau atomique. Dans la désoxyhémoglobine, l’atome Fe²⁺ fait légèrement saillie vers le haut par rapport à l’hème légèrement courbe et ceci au niveau de l’hélice F. Lors de la liaison à l’oxygène, l’atome Fe²⁺ est alors attiré dans l’hème qui présente maintenant une forme plane, via l’interaction supplémentaire avec l’histidine dans l’hélice E. En conséquence, via le ligand histidine 93, l’hélice F est également entraînée. Cette modification de configuration transmet aux sous-unités voisines le signal qu’une molécule d’oxygène a été liée.

La myoglobine et l’hémoglobine non seulement lient l’oxygène dans l’hème mais présentent également une affinité plus grande pour le monoxyde de carbone, ce qui explique également l’effet toxique du CO gazeux.