BP07: La myoglobine, une protéine globulaire

La plupart des réactions chimiques sont déclenchées dans la cellule par des protéines globulaires. Dans des protéines de ce type, la chaîne polypeptidique est enroulée de manière compacte, contrairement aux protéines fibreuses (voir BP 10 et 11).

Un protéine globulaire spécifique est la myoglobine: environ 70% de la chaîne se présente sous la forme d’une hélice a (colorée en rouge). Les huit domaines à l’hélice a (parfois désignés par les lettres A à H) reliés par des morceaux de chaînes sans structures secondaires spécifiques (colorés en jaune) s’enroulent pour donner lieu à une structure de forme sphérique. Une fente dans la structure en trois dimensions comprend un groupe prosthétique: l’hème (noyau porphyrine possédant un atome Fe(II), dont la formule développée est présentée à droite).

Dans des protéines globulaires, les résidus hydrophobes sont présents au milieu de la protéine tandis que les résidus hydrophiles se trouvent à la surface, en contact avec le milieu aqueux.

La chaîne polypeptidique de la myoglobine n’est représentée dans la figure que de manière schématique: les domaines à hélice a à la manière d’une vrille (en rouge), s’enroulent sous la forme d’un ruban (en jaune). Les chaînes latérales ne sont pas représentées. Le groupe prosthétique est représenté en détail sous la forme “ball-and-stick”. On peut également voir nettement la molécule d’oxygène à l’état lié. On représente également le volume occupé par ce groupe. La figure se base sur la détermination de la structure cristalline de l’oxymyoglobine par Phillips (référence: SEV Phillips, Structure and Refinement of oximyoglobine at 1.6Å resolution, J. Mol. Biol. 142, 531 (1980), Protein Databank code: 1mbo).