Doel: aantonen dat uitgaande van de aminozuurbouwstenen
peptiden worden opgebouwd via de vorming van een peptidebinding. |
Aminozuren kunnen covalent aan
elkaar gebonden worden door de vorming van een amidebinding tussen de
alfa-aminogroep van het eerste aminozuur en de alfacarboxylgroep van het
tweede aminozuur.
|
|
Deze binding wordt de peptidebinding
genoemd en het gevormde product een dipeptide. Deze reactie is in feite
een onttrekking van water aan de carboxylgroep van het ene aminozuur en
aan de aminogroep van het andere. We kunnen in het voorbeeld opmerken
dat het reactieproduct - het gevormde dipeptide - aan het ene uiteinde
nog steeds een aminogroep (meestal N-terminus genoemd) en aan het andere
uiteinde een carboxylgroep (C-terminus genoemd) bevat. Hierdoor kan de
reactie in principe herhaald worden, waardoor eerst een oligopeptide ontstaat
(bevat slechts enkele aminozuren) en daarna een polypeptide wanneer de
keten echt langer wordt.
Bij het noteren van de primaire
structuur die bij het vormen van de peptidebinding ontstaat, worden de
drielettercodes van de aminozuren gebruikt. Het oligopeptide
N
Gly-Leu-Ser-Asp C
verwijst
naar het aaneenschakelen van glycine, leucine, serine en asparaginezuur.
Bij conventie wordt de N-terminus steeds links en de Cterminus steeds
rechts geschreven.
|