BP10: L’a-kératine et la structure des cheveux

Des protéines fibreuses se distinguent des protéines globulaires par leur forme spécifiquement étirée.
Elles jouent un rôle structurel important dans les cellules et dans les tissus des animaux.

L’a-kératine est la protéine la plus importante dans les cheveux et dans les ongles. La succession des acides aminés dans l’a-kératine est à l’origine de la formation de longs domaines d’hélices a - dont la longueur dépasse 300 résidus. Deux hélices a (colorées en rouge et en jaune dans la figure) s’enroulent l’une autour de l’autre en tournant vers la gauche (2a dans la figure), et deux hélices de ce type forment à nouveau une hélice à rotation gauche. Cette fibre constituée par quatre molécules s’appelle une protofibrille (P dans la figure). En définitive, huit protofibrilles, suite à un empilage circulaire ou carré, formeront la base de la structure des cheveux à savoir une microfibrille. Cette structure est étirable et flexible et peut être comparée à celle d’une corde dont les différents brins sont enroulés les uns autour des autres.

L’a-kératine possède une teneur élevée en acide aminé sulfuré, la cystéine (à concurrence d’environ 11%). Les groupes thiols (-SH) dans deux résidus cystéine de ce type peuvent former par oxydation un pont disulfure
(-S-S-) et stabiliser de cette manière la structure tertiaire. Lors d’une permanente chez le coiffeur, ces ponts disulfures seront à nouveau soumis à une réduction. Après le réarrangement des fibres et une nouvelle oxydation, la coiffure conservera mieux sa nouvelle forme.