BP02: Les stéréo-isomères des acides aminés alpha

Les formules structurales représentées à plat font parfois oublier que l’atome de carbone alpha dans un acide aminé est tétraédrique. Lorsque cet atome de carbone alpha possède quatre substituants différents, il s’agit donc d’un atome de carbone asymétri(ue et on obtient deux stéréo-isomères.

Tel est le cas pour tous les acides aminés, sauf pour la glycine (la chaîne latérale est un atome d’hydrogène). Les deux images spéculaires – sur l'illustration de l’alanine – ne peuvent pas être superposées et sont désignées par les expressions “énantiomères D et L”. On peut distinguer des solutions de ces énantiomères D et L l’un par rapport à l’autre en utilisant de la lumière polarisée: les deux énantiomères font tourner le plan de la lumière polarisée dans des directions opposées.

Bien que les acides aminés D existent dans la nature, tous les acides aminés qui sont utilisés par un organisme pour constituer les protéines sont des acides aminés L. Dans les premiers temps de l’évolution de la vie, ces énantiomères L doivent vraisemblablement avoir été choisis par hasard. Une explication claire de ce choix fait défaut pour le moment.

La configuration absolue des stéréo-isomères est définie par une nouvelle nomenclature R,S. Chaque groupe implanté sur l’atome de carbone asymétrique est affecté en l’occurrence d’une priorité: OR > OH > NH₂ > CH₂SH > COOH > CHO > CH₂OH > CH₃ > H. On envisage la molécule dont le groupe possède la plus faible priorité (H dans des acides aminés) comme étant la plus éloignées par rapport à l’observateur. Lorsque la priorité des groupes restants diminue dans le sens des aiguilles d’une montre, on désigne la configuration absolue par la lettre R (du latin “rectus” = droit). Lorsque la priorité diminue dans le sens inverse de celui des aiguilles d’une montre, la configuration est de type S (“sinister”, gauche). Pour des acides aminés, les énantiomères D,L correspondent à la configuration R,S. La cystéine représente la seule exception à cet égard.